La variante humana del mal de las vacas locas continúa sin ninguna terapia efectiva pese a los esfuerzos desarrollados en distintos laboratorios del mundo. Pero eso no es todo: falta todavía un método de detección suficientemente fiable. Varios grupos de investigación aseguran, sin embargo, que en pocos meses habrá herramientas diagnósticas disponibles.
Desde una perspectiva clínica, la asignatura pendiente para la variante humana de la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob (vCJD se llama curación. Las únicas novedades en este terreno las proporcionan las salidas desesperadas, desprovistas aún de evidencia; como la de Jonathan Simms, un adolescente irlandés, afectado por la vCJD, a quien un Hospital de Belfast y con permiso de sus padres intenta tratar mediante infusiones de polisulfato de pentosal, un remedio que hasta la fecha se ha ensayado sólo en animales de experimentación. Otros intentos, a los que se ha dado publicidad en el último par de años, tampoco han resultado satisfactorios.
Diversos grupos en el mundo han logrado desarrollar modelos experimentales eficaces para el diagnóstico del mal de las vacas locas en humanos
Pero si las posibilidades de curación andan todavía lejos, hay indicios suficientes como para pensar que en el terreno del diagnóstico pronto podría haber noticias positivas. Hace escasas semanas, expertos australianos informaron de un nuevo método capaz de identificar las proteínas que provocan el mal de las «vacas locas» y otras enfermedades neurodegenerativas a partir de un simple análisis de sangre. Se trata de una técnica que permite distinguir los priones infectados de los sanos y que ha sido ensayada sólo en el laboratorio. Hasta ahora, dicha distinción sólo era posible tras el sacrificio de los animales con sospecha de enfermedad, y a través de una autopsia en el caso de las personas contagiadas por la variante humana de vCJD.
En el Reino Unido, principal país afectado por la crisis sanitaria, se trabaja también en la obtención de una prueba diagnóstica sensible a vCJD. En cuestión de un minuto, dicha prueba identificaría los priones infectados en sangre u orina, según Microsens Biophage, la empresa biotecnológica responsable de la investigación .
Para los bancos de sangre británicos, esta técnica rutinaria supondría un alivio a la presión de que están siendo objeto; la salida de sus productos sanguíneos para transfusiones ha disminuido en un 50% en el curso de un año, debido a los temores de una posible contaminación.
La directora médica del National Blood Service, Angela Robinson, asegura que una prueba de estas características permitiría garantizar la seguridad de los productos almacenados y, al mismo tiempo, la de la sangre de los donantes. «La peripecia ética de esta prueba diagnóstica es generalizar la detección de un mal para el que no existe aún curación posible», explica. Según Robinson, la situación sería comparable a la del virus del SIDA en sus primeros años: «Algunos donantes no sólo averiguarán que su sangre no es apta para transfusiones, sino que deberán hacer frente a una enfermedad incurable».
Los investigadores de Microsens Biophage informan por su parte, desde Londres, que su método está basado en una bacteria (E. coli), capaz de aportar información sobre el nivel sanguíneo de priones, y que va a estar listo en cuestión de meses. El virus de los priones infectados deja su huella en la bacteria dispuesta a modo de señuelo; la huella en cuestión es una cadena de ADN cuya información puede detectarse por medio de anticuerpos que generan una fluorescencia en las bacterias «señaladas».
Chris Stanley, director ejecutivo de Microsens Biophage, pone énfasis en que se trata de un diagnóstico muy caro y que la Administración deberá asumir su parte en el coste. «Trabajamos fundamentalmente en la variedad sanguínea del test, destinada a los bancos de sangre y que entendemos que es más urgente; pero no olvidamos que la prueba con orina, por ser menos invasiva, podría popularizarse en el plazo de unos meses más».
En Irlanda, otro grupo de investigadores trabaja sobre un esquema similar, toda vez que en Suiza el Instituto de Investigación Farmacéutica de Serono (Ginebra) da vueltas a un modelo de amplificación de los priones afectados para convertirlos en moléculas manipulables, y en Israel se trabaja en un método de centrifugado de la orina para identificar los niveles de priones.
También en EspañaNuestro país no salió inerme de la crisis de las «vacas locas». Se cuantificaron 82 casos en el 2001, pero el Ministerio de Agricultura tiene contabilizados 127 casos más en el 2002 y 20 en lo que va de año, distribuidos uniformemente en las comunidades de Galicia, Cataluña y Castilla-León.
Al margen de la detección de brotes en el ganado, científicos del Hospital General de Castellón están investigando el valor de determinadas pruebas neurofisiológicas en la detección de la variante humana de la enfermedad de Creutzfeldt Jakob. Junto al elecroencefalograma, estos investigadores analizan el valor de cambios poligráficos en los registros de sueño y el nivel cognitivo que puedan advertir de forma más precoz y fiable acerca de la enfermedad.
PRUSINER Y LOS PRIONES “PROMÍSCUOS”“Los priones podrían acumularse también en el tejido muscular”. A esta conclusión ha llegado un trabajo elaborado por el equipo de Stanley B. Prusiner (descubridor de los priones y premio Nobel de Medicina en 1997), publicado recientemente en los anales de la Academia Americana de las Ciencias (PNAS). Expertos de la Universidad de California en San Francisco (UCSF) han trabajado con ratones portadores de priones infectados, tenidos por agentes causales de la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob y la EEB. “Los priones parecen acumularse significativamente en el tejido muscular de los cuartos traseros de los animales ensayados”, señalan en la revista norteamericana.
Prusiner, sin embargo, se ha mostrado muy cauto a la hora de sentar conclusiones. Su equipo ha trabajado con ratones sanos, “y todavía es demasiado pronto para trasladar estas conclusiones a los animales destinados al consumo humano”. Según el diario The New York Times, la compañía InPro Biotechnology está desarrollando ya un modelo de test diagnóstico basado en las investigaciones de Prusiner.
El nobel de Medicina fija su atención en los denominados “priones promiscuos”. Al unir los segmentos de dos especies de proteínas infecciosas de levadura, los investigadores de la UCSF han producido un prión híbrido que puede adoptar dos formas infecciosas distintas. “Esta capacidad de cambiar la conformación, permite al prión híbrido o promiscuo cruzar la barrera de las especies e infectar a las proteínas de dos especies de levadura poco relacionadas”, indican los autores. El fenómeno, dicen los científicos, puede ser clave para entender cómo los priones derivados de las vacas infectadas con encefalopatía espongiforme bovina pueden saltar la barrera de las especies e infectar a seres humanos.
Los científicos dicen que la capacidad que tiene una proteína priónica para plegarse en formas infecciosas múltiples “indica que el conocimiento de la forma de un prión, y no simplemente el conocimiento de la especie de la que proviene, es crítico para entender qué huéspedes pueden ser infectados”. Los investigadores también especulan que la forma de un prión puede evolucionar a medida que pasa de un huésped a otro. “Si éste es el caso”, afirma Jonathan S. Weissman (UCSF), “entonces el procesamiento de animales para el uso subsecuente en la alimentación de otros animales pudo haber seleccionado, en realidad, a los priones animales con conformaciones que son especialmente virulentas”.
