Las transglutaminasas (TGM) son enzimas capaces de unir proteínas entre un grupo ε-amino de un residuo de lisina y un grupo γ-carboxamida de un residuo de glutamina. De esta manera, son capaces de crear un enlace inter o intramolecular altamente resistente a la proteolisis, es decir, la ruptura de la proteína. Esta técnica permite un mejor comportamiento de la masa de la carne, el pescado o el pan y una mejora de la estabilidad de la proteína y de la textura de los alimentos. Se perfila, además, como una forma de obtener nuevos alimentos más atractivos para el consumidor que aprovecha mejor los subproductos de la industria.
El efecto de la transglutaminasa es muy similar a cuando se calienta una proteína. Con el aumento de la temperatura, las proteínas pierden su estructura tridimensional y forman nuevos enlaces que unen las proteínas entre sí y forman la estructura de gel. Un ejemplo claro de ello es el huevo y cómo se transforma en sólido con el efecto del calor. Con la transglutaminasa, el efecto que se consigue es muy similar pero no es necesario calentar previamente. Además, el gel que se obtiene es muy resistente a las altas temperaturas.
De los efectos de las transglutaminasas en las proteínas destaca la capacidad de unión entre sí mediante enlaces cruzados, la variación de la viscosidad y la estabilidad de las emulsiones, la capacidad de formación de geles, el aumento de la resistencia física del nuevo gel, una elevada estabilidad térmica y un aumento en la capacidad de retención de agua. Todo ello convierte estas enzimas en un novedoso método para crear y estudiar nuevas tecnologías alimentarias, con las que se han abierto nuevas puertas destinadas a ofrecer más calidad y seguridad para nuevos alimentos.
En la cocina
Las transglutaminasas pueden actuar sobre el gluten del trigo o las caseínas de la leche
Esta enzima puede actuar sobre las proteínas de los alimentos catalizando la unión entre ellas para formar una estructura de gel mucho más resistente. Pueden actuar, por ejemplo, en las globulinas de las legumbres, el gluten del trigo, las caseínas de la leche o las miosinas de la carne y el pescado. La reacción que ocasiona da lugar a una reestructuración de las proteínas que les brinda la capacidad de unirse entre ellas sin tener en cuenta su origen. De esta manera, se podrán obtener piezas de carne procedentes de dos tipos de animal. En una misma pieza se podrá tener mitad hamburguesa, mitad pollo o se podrá regenerar un filete, por ejemplo, a partir de despieces cárnicos.
La enzima se aplica a los alimentos directamente por aspersión o mezclándose con agua. Una vez se pone en contacto con la proteína empieza la unión y la formación del nuevo gel. La TGM actúa como pegamento cuando se trata de alimentos ricos en proteínas, como la carne o el pescado, principalmente. En estas preparaciones, por ejemplo, se podrían introducir en el interior de una pieza otros ingredientes como verduras o legumbres para dar la sensación de que forman parte de un mismo manjar. Con esta acción se puede estabilizar la preparación sin problema, además de servirla y cortarla sin que ésta se desmonte. En definitiva, ayuda en la ligazón de los alimentos evitando que se rompan durante el procesado o manipulación posterior.
En el laboratorio
La transglutaminasa requiere calcio como cofactor en todos los mamíferos. Sin embargo, en las que proceden de microorganismos no es necesario este elemento. Esto se traduce en una fácil aplicación en alimentos procesados ya que no se producen precipitaciones de sales de calcio. La especie más eficiente en la producción de TGM es «Streptoverticillium mobaraens».
La trascripción de la transglutaminasa aumenta con la presencia de ácido retinico. Entre sus muchas supuestas funciones, parece estar involucrada en el desarrollo de la matriz extracelular y la reparación de heridas. Su pH óptimo de actuación es de 7, que disminuye en valores tanto inferiores como superiores y su temperatura óptima es alrededor de los 50º C. Su eficacia disminuye progresivamente a temperaturas muy elevadas. En ambientes fríos, la TGM es activa únicamente por encima de los 0º C.
La tasa de reacción para la TGM tiene lugar en función del binomio tiempo/temperatura; a mayor temperatura, menor es el tiempo de reacción. Para productos cárnicos, unos de los más usados, lo más propicio son cuatro horas a 5º C. El tipo de alimento juega también un papel muy importante para determinar el éxito de la mezcla, ya que el parámetro más influyente es la disponibilidad de proteínas. Son buenos sustratos las proteínas con muchas estructuras aleatorias, como por ejemplo la caseína o proteínas con muchos residuos de lisina y glutamina, como la soja y el trigo.
Un gel es la dispersión de un líquido en el sí de una fase continua sólida. Una gran cantidad de alimentos poseen una estructura de gel cuya fase continua es proteica, por ejemplo el yogur, la masa del pan o los embutidos cárnicos, entre otros. La finalidad de la obtención de un gel alimentario es modificar la textura de los alimentos, mejorar la capacidad de retención del agua, espesar el alimento o estabilizar las emulsiones.
En la industria alimentaria los gelificantes están considerados como aditivos y su numeración va de E-400 a E-495. Entre ellos destaca el agar-agar, un polisacárido sin ramificaciones obtenido a partir de varias especies de algas rojas. El agar-agar forma un gel característico cuando entra en contacto con el agua, su temperatura de fusión es de 85º C a 95º C y su temperatura de gelificación de 32º C a 45º C. A concentraciones del 1%-2% forma geles firmes y rígidos, reversibles al calentarlos. Estas propiedades lo hacen notablemente útil como aditivo en una gran cantidad de aplicaciones alimentarias.
Actualmente su uso está autorizado en repostería, en conservas vegetales, derivados cárnicos, helados, para formar la cobertura de conservas y semiconservas de pescado, así como en sopas y salsas. También para la clarificación y refinación de zumos, cervezas, vinos o vinagres.
Otro gelificante muy usado en la industria alimentaria es el ácido algínico, que se obtiene a partir de diferentes tipos de algas. Los geles que forman los alginatos son de tipo químico y, a diferencia del agar-agar, no son reversibles al calentarlos. Su uso destaca en las conservas vegetales, mermeladas, confitería, repostería, elaboración de galletas, en nata montada o en helados. Este gelificante tiene una gran cantidad de variaciones: alginato sódico, potásico, cálcico o amónico, entre otros. También se utiliza en la elaboración de fiambres, patés, sopas deshidratadas, para mantener en suspensión la pulpa de frutas en los néctares, en bebidas refrescantes, en salsas y como estabilizante de la espuma de la cerveza.
Sin embargo, se acusa a los alginatos de disminuir la absorción de algunos nutrientes, especialmente metales esenciales como hierro o calcio. A pesar de ello, estudios afirman que únicamente pueden ser perjudiciales concentraciones de alginato mayores del 4%, pero estas cantidades nunca se usan en alimentación.
